Bienvenue
Thèmes de Recherche
Notre équipe
RessourcesFormation
Liens


Quoi de neufContactez-nousEnglish
 

Stéphane Richard, Ph.D., professeur agrégé
William Dawson Scholar
Départements de médecine et d’oncologie, Université McGill

 

  
Dr. Noor KabaniLa recherche du Dr Richard porte sur l’étude des mécanismes de signalisation régulant la myélinisation et la croissance cellulaire. Ses travaux ont des répercussions dans plusieurs domaines, soit le vieillissement, la sclérose en plaques et le cancer.

Les axones sont recouverts d’une membrane isolante multi-couches, appelée myéline. Cette dernière est constituée d’un mélange complexe de lipides spécifiques de la myéline et de protéines associées à la membrane, disposés en couches et formant une gaine compact. Les protéines de base de la myéline, les glycoprotéines associées à la myéline et les protéines protéolipidiques sont les principales protéines de la myéline. On estime qu’elles jouent un rôle important dans la compaction et la structure de la myéline. La dysmyélinisation des axones du système nerveux central conduit à la sclérose en plaques, une maladie neurologique dont les symptômes varient de l’engourdissement et des picotements à la paralysie, la cécité et aux crises. Or, les chercheurs ont identifié plusieurs mutations chez les souris qui donnent lieu à la dysmyélinisation. La défectuosité génétique d’une telle souris, appelée souris quaking, a été identifiée et ne comporte pas de composant de la myéline. Les recherches menées sur les souris quaking laissent entendre que la protéine quaking (QK1) est un régulateur de myélinisation et/ou essentielle à la maturation ou à la survie adéquate des cellules productrices de myéline. La recherche en laboratoire du Dr Richard vise à comprendre le rôle de la protéine QK1 dans la cellule productrice de myéline, l’oligodendrocyte. Ces connaissances devraient accroître notre compréhension du phénomène de myélinisation et pourraient donner lieu à de nouvelles stratégies visant à développer des médicaments pour le traitement de la sclérose en plaques.

L’autre objectif de ce programme de recherche consiste à clarifier la fonction de la famille Sam68, des protéines qui fixent l’ARN, et de caractériser sa régulation à l’aide de modifications post-translationnelles, telles que la phosphorylation de la tyrosine et la méthylation d’arginine. On appelle cette famille de protéines, les protéines STAR (Signal Transductor Activator of RNA metabolism) ou GSG (GLD-1, Sam68, GRP33). Nous chercherons à connaître leur rôle dans le métabolisme de l’ARN, notamment la translation de la protéine, l’export de l’ARN, la stabilité de l’ARN messager et/ou le traitement pré-ARN messager. Nous examinerons également si les voies de transduction du signal des tyrosines kinases se glissent en partie dans cette classe de protéines pour réguler les fonctions cellulaires de l’ARN. En outre, nous examinerons le rôle d’une classe relativement nouvelle de protéines dans la transduction du signal, à savoir les méthyltransférases spécifiques de l’arginine.

RÉCENTES PUBLICATIONS

1.

Boivert, F.-M. and S. Richard (2004) Arginine methylation regulates the cytokine response. Mol. Cell  15:492-494. Lisez cette publication chez MEDLINE

2.

Lukong K.E. and S. Richard (2004) Arginine methylation signals mRNA export. Nat. Struct. Mol. Biol 11:914-915 Lisez cette publication chez MEDLINE

3.

Boulanger, M.C., C. Liang, R. S. Russell , R. Lin, M. T. Bedford, M. A. Wainberg and S. Richard. 2005. Methylation of Tat by PRMT6 regulates HIV-1 gene expression.
Journal of Virology 79:124-131Lisez cette publication chez MEDLINE

4.

Larocque, D., A. Galarneau, H. Liu, G. Almazan and S. Richard. 2005. p27Kip1 mRNA protection by QUAKING RNA binding proteins promote oligodendrocyte differentiation. Lisez cette publication chez MEDLINE

5.

Boisvert, F.-B. U. Déry, J.-Y. Masson and S. Richard. 2005. Arginine methylation of MRE11 by PRMT1 is required for the intra-S-phase DNA damage checkpoint. Genes & Development 19:671-676 Lisez cette publication chez MEDLINE

6.

Côté. J. and S. Richard. 2005. Tudor domain bind symmetrical dimethylated arginines.
Journal of Biological Chemistry 280:28476-83 Lisez cette publication chez MEDLINE

7.

Galarneau, A. and S. Richard. 2005. Target RNA motif and target mRNAs identified for the QUAKING STAR protein. Nature Structural & Molecular Biology 12:691-8 Lisez cette publication chez MEDLINE

8.

Boisvert, F.-M., Chénard, C.A. and S. Richard. 2005. Protein interfaces in signaling regulated by arginine methylation. Science STKE 271:re2 pages 1-10. Lisez cette publication chez MEDLINE

9.

Bedford, M.T and S. Richard. 2005. Arginine methylation: an emerging regulator of protein function. Molecular Cell 18:263-272. Lisez cette publication chez MEDLINE

10.

Lukong K.E., D. Larocque, A.L. Tyner and S. Richard (2005) The intranuclear localization of Sam68 is regulated by BRK tyrosine phosphorylation. Journal of Biological Chemistry Online (www.JBC.org) Sep 22; [Epub ahead of print] Lisez cette publication chez MEDLINE

11.

Richard, S., N. Torabi, G.Valverde-Franco, G. A.Tremblay, T. Chen, G. Vogel, M. Morel, P. Cléroux, A. Forget-Richard, S. Komarova, M. L. Tremblay, W. Li, A. Li, Y. J. Gao and J. E. Henderson (2005) Ablation of the Sam68 RNA binding protein protects mice from age-related bone loss. PLoS Genetics, Dec 16;1(6):e74, pp1-13. Lisez cette publication chez MEDLINE


  

Investigateurs
  

Dre Chantal Autexier
Dr Howard Bergman
Dr Howard Chertkow
Dr Gustavo Duque
Dre Andrea LeBlanc

Dr Hemant Paudel
Dr Stéphane Richard
Dr Uri Saragovi
Dr Hyman Schipper
Dre Eugenia Wang

  

 

  
Si vous avez des commentaires ou des suggestions sur ce site, écrivez au Webmestre
© 2005-7 Centre Bloomfield de Recherche sur le Vieillissement
Bloomfield Centre for Research on Aging - All rights reserved